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Text File  |  1995-03-04  |  1.6 KB  |  34 lines
  1. **************************************************
  2. * CDP-alcohol phosphatidyltransferases signature *
  3. **************************************************
  4.  
  5. A number of  phosphatidyltransferases,  which are all involved in phospholipid
  6. biosynthesis and that share the property of catalyzing the displacement of CMP
  7. from a CDP-alcohol by a second alcohol with formation of a phosphodiester bond
  8. and concomitant  breaking  of  a phosphoride  anhydride bond share a conserved
  9. sequence region [1,2]. These enzymes are:
  10.  
  11.  - Ethanolaminephosphotransferase (EC 2.7.8.1) from yeast (gene EPT1).
  12.  - Diacylglycerol  cholinephosphotransferase  (EC 2.7.8.2)  from  yeast  (gene
  13.    CPT1).
  14.  - Phosphatidylglycerophosphate synthase  (EC 2.7.8.5)   (CDP-diacylglycerol--
  15.    glycerol-3-phosphate 3-phosphatidyltransferase) from Escherichia coli.
  16.  - Phosphatidylserine synthase  (EC 2.7.8.8)    (CDP-diacylglycerol--serine O-
  17.    phosphatidyltransferase) from yeast (gene CHO1).
  18.  - Phosphatidylinositol synthase  (EC 2.7.8.11)  (CDP-diacylglycerol--inositol
  19.    3-phosphatidyltransferase) from yeast (gene PIS).
  20.  
  21. These  enzymes  are  proteins  of  from  200  to 400 amino acid residues.  The
  22. conserved region contains  three aspartic  acid residues and is located in the
  23. N-terminal section of the sequences.
  24.  
  25. -Consensus pattern: D-G-x(2)-A-R-x(8)-G-x(3)-D-x(3)-D
  26. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  28. -Last update: December 1991 / Pattern and text revised.
  29.  
  30. [ 1] Nikawa J.-I., Kodaki T., Yamashita S.
  31.      J. Biol. Chem. 262:4876-4881(1987).
  32. [ 2] Hjelmstad R.H., Bell R.M.
  33.      J. Biol. Chem. 266:5094-5134(1991).
  34.